Forschungsbericht 2009



Enantioselektive Katalyse unter Anwendung hoher Drücke

Institut: Technische Biokatalyse
Projektleitung: Prof. Dr. rer. nat. Andreas Liese
Stellvertretende Projektleitung: Prof. Dr. rer. nat. Andreas Liese
Mitarbeiter/innen: M.Sc. Selin Kara
Projektnummer: E.2-10.014
Laufzeit: 01.02.2008 - 31.01.2012
Finanzierung: DFG


 

Wiss. Kontakte und Kooperationen:  Institut für Thermodynamik, Helmut-Schmidt Universität/ Universität der Bundeswehr Hamburg;  Institut für Molekulare Enzymtechnologie, Heinrich-Heine Universität Düsseldorf.

Die biokatalytische Darstellung von enantiomerenreinen Verbindungen hat im Laufe der letzten Dekaden fortwährend an Bedeutung zugenommen. Bislang stehen nur wenige reaktionstechnische Methoden zur Verfügung, mit denen die Enantioselektivität enzymkatalysierter Reaktionen beeinflußt werden kann. Der Druck stellt als verfahrenstechnischer Parameter eine vielversprechende Größe zur Optimierung der Enantioselektivität enzymkatalysierter Reaktionen dar. Die Experimente zur Untersuchung der durch eine Mutante der Benzoylformiatdecarboxylase katalysierten asymmetrischen Synthese von a-Hydroxyketonen haben gezeigt, daß der Enantiomerenüberschuss der Reaktion signifikant durch die Erhöhung des Druckes verändert werden kann.

In diesem Projekt soll die symmetrische enzymatische Synthese in die Hochdruckreaktionstechnik integriert werden. Schwerpunkt ist die Untersuchung des Druckeinflusses auf die enantioselektive Enyzmkatalyse mit dem Ziel, ein möglichst breites Verständnis über beobachtete Enantioselektivitätsverschiebungen zu erhalten.

Die Untersuchung von Gleichgewichtszuständen und die Ermittlung von Enzymkinetiken bilden die Basis für ein besseres Verständnis von komplexen Mehrsubstratreaktionen und dienen damit zur Vorhersage und Aufklärung von Reaktionssystemen. Das Arbeitsspektrum des Projekts umfaßt die Herstellung der benötigten Enzyme, die Etablierung eines on-line-Messververfahrens für kinetische Untersuchungen bei hohen Drücken sowie die Untersuchung der homogenen und heterogenen Enzymkatalyse beim verschiedenen Drücken.

 

 

 

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Publikationen
  • V-06.053V

    M. Berheide, S. Peper, S. Kara, W. Sing Long, S. Schenkel, B. Niemeyer, M. Pohl, A. Liese  Influence of the Hydrostatic Pressure and pH on the Asymmetric a-Hydroxyketone Formation Catalyzed by Pseudomonas putida Benzoylformate Decarboxylase and Variants   Biotechnology & Bioengineering 106 (1) (2010) 18-26